Determinación de la actividad antibacteriana de péptidos derivados de la secuencia rrwqwr de lactoferricina bovina

Estupiñán Torres, Sandra Mónica | 2019-11

La resistencia antibacteriana es un problema de salud pública y como posible solución, se han estudiado los péptidos antimicrobianos (PAMs) ya que estos, generan menos resistencia que los antibióticos convencionales. La Lactoferricina Bovina (LfcinB) es un PAM que ha demostrado tener gran actividad contra bacterias como: E. coli, P. aeruginosa y S. aureus, microrganismos que presentan altas tasas de resistencia frente a tratamientos convencionales, según la Organización Mundial de la Salud (OMS). En este trabajo se evaluó la actividad antibacteriana y hemolítica de péptidos monoméricos y polivalentes derivados de la LfcinB y sus análogos con sustituciones de Arg por Lys, contra cepas bacterianas ATCC, mediante la determinación de la Concentración Mínima Inhibitoria (CMI), Concentración Mínima Bactericida (CMB), Curvas de Letalidad y porcentaje de hemólisis. Los péptidos con Lys que exhibieron mayor actividad antibacteriana fueron: el dímero (KKWQWK)2K-Ahx contra E. coli ATCC 25922 y P. aeruginosa ATCC 27853 (MIC 24 y 48 μM, respectivamente), y el tetrámero (KKWQWK)4K2-Ahx2-C2 contra S. aureus ATCC 25923 (MIC 47 μM). Para la cinética de muerte a las 48 horas, el péptido (KKWQWK)2K-Ahx presentó efecto bacteriostático contra a E. coli ATCC 25922 y bactericida contra P. aeruginosa ATCC 27853 y el péptido (KKWQWK)4K2-Ahx2-C2, efecto bactericida contra S. aureus ATCC 25923. Adicionalmente, se evidenció una disminución de la actividad hemolítica de los péptidos con Lys, de 2 a 7 veces comparados con los péptidos originales. Estos resultados indican que el cambio de Arg por Lys en péptidos derivados de LfcinB puede ser una estrategia para obtener moléculas promisorias a menores costos.

Eividad antibacteriana de peptidos sinteticos derivados de la lactoferricina bovina sobre Pseudomonas aeruginosa ATCC 29838, Salmonella typhimurium ATCC 14024 y Staphylococcus aureus ATCC 29213

Guerrero Cuervo, Kelly Elizabeth | 2015

Evaluacion de la actividad antibacteriana del extracto etanolico del caliz de la uchuva (physalis peruviana) frente a tres patogenos resistentes

Lozano Arismendy, Wendy Lorena | 2016

Evaluación de la actividad antibacteriana de péptidos sintéticos análogos de la buforina II contra escherichia coli, pseudomonas aeruginosa y staphylococcus aureus

Estupiñán Torres, Sandra Mónica | 2019-09

El uso indiscriminado de antibióticos convencionales usados en el tratamiento de infecciones causadas por microorganismos ha generado aumento en la tasa de resistencia bacteriana, esta problemática es considerada como una amenaza creciente para la salud pública a nivel mundial1. La resistencia a los antibióticos (RA) se produce cuando las bacterias mutan en respuesta al uso inadecuado y/o innecesario de estos fármacos2. Dentro de este contexto, actualmente se buscan nuevas alternativas terapéuticas que mitiguen esta problemática. Entre estas opciones se encuentran los péptidos antimicrobianos (PAMs), los PAMs son importantes moléculas efectoras del sistema inmune innato, el cual es el principal mecanismo de defensa para la mayoría de los organismos vivos durante las etapas iniciales de infección bacteriana y han exhibido un amplio espectro de actividad antibacteriana que incluye bacterias Gram positivas como Gram negativas3. En la actualidad, hay más de 2000 secuencias peptídicas reportadas relacionadas a PAMs, son secuencias relativamente cortas, generalmente conformadas entre 10 a 50 aminoácidos3. Dentro de los PAMs, encontramos la Buforina II (BFII), péptido sintético derivado de la Buforina I (BFI), el cual se encuentra en el tejido estomacal del sapo asiático Bufo gargarizans. La BFII es un péptido de 21 aminoácidos, el cual ha exhibido mayor actividad antibacteriana que la BFI frente a cepas bacterias Gram positivas como Gram negativas4. En este trabajo se evaluó la actividad antibacteriana de 8 péptidos sintéticos lineales derivados del motivo mínimo antibacteriano de la BFII (32RLLR35), contra E. coli ATCC 25922, P. aeruginosa ATCC 27853 y S. aureus ATCC 25923. Nuestros resultados permitieron identificar secuencias peptídicas con amplio espectro de actividad cuyas concentraciones mínimas inhibitorias (CMIs) variaron en un rango de concentración de 38 μM a 259 μM. De manera general los péptidos palindrómicos presentaron mejor actividad frente a las cepas evaluadas. Los resultados de este trabajo sugieren que la incorporación de Cys y Ahx sobre secuencias palindrómicas derivadas de la BFII incrementan la actividad antibacteriana.

Péptidos derivados de Melitina: potenciales agentes antibacterianos y anticancerígenos

Estupiñan Torres, Sandra Mónica | 2021

Actualmente las infecciones causadas por bacterias causan preocupación, debido principalmente a la resistencia que estos microrganismos ejercen a los agentes terapéuticos disponibles para su tratamiento. Por otro lado, las enfermedades cancerígenas han sido responsables de una alta morbimortalidad, hoy en día el tratamiento incluye procedimientos invasivos que en muchos casos llegan a ser altamente tóxicos y poco efectivos. Bajo el anterior escenario, los Péptidos Antimicrobianos (PAMs) se han convertido en una opción terapéutica novedosa, debido a que exhiben múltiples funciones biológicas. La melitina es un PAM lineal de 26 aminoácidos, extraído del veneno de la abeja Apis mellifera, para la cual ha reportado ser efectiva contra bacterias sensibles y resistentes, además de células cancerosas. Con el objetivo de encontrar péptidos más cortos que melitina, con igual o mayor actividad tanto antibacteriana como anticancerígena y con reducida toxicidad, se han sintetizado péptidos derivados de melitina con algunas modificaciones en su secuencia. Así entonces, el propósito de esta revisión fue recopilar artículos tanto experimentales como revisiones, de los últimos veinte años, que reporten actividad antibacteriana (especialmente en bacterias de importancia en salud pública) y anticancerígena, de péptidos derivados de melitina, comparándolos con la secuencia original. Como resultado se logró encontrar que los péptidos modificados (reducción y sustitución de aminoácidos e hibridación con moléculas de otras fuentes) lograron conservar o incluso potenciar estas actividades, reduciendo la citotoxicidad con respecto al péptido original.